الاحماض الامينية

الاحماض الامينية

---

الاحماض الامينية

التركيب الكيميائي الاحماض الامينية وهي وحدة التركيب الاساسية للبروتينات.
توجد في الطبيعة تحتوي على جذر الأمين اضافة إلى مجموعة الكربوكسيل سميت
بـ (µ- Amino Acid) لأن مجموعة الأمين متصلة بذرة الكربون µ. تتصف الحوامض
الأمينية جميعها ما عدى (اللايسين) بخاصية إحراق الضوء المستقطب وذلك
لأحتوائها على ذرة كربون متجانسة وهي C µ لهذا توجد بالشكلين (D، L)
أعتماداً على مجموعة الكاربوكسيل إذا كان على اليمين (او بالعكس L).




تقسم الأحماض الامينية تقسم حسب مجاميعها الفعالة R إلى

- الأحماض الأمينية الاليفاتية
- الأحماض الأمينية الاروماتية
- الأحماض الأمينية مختلفة الحلقة
وتقسم الاليفاتية إلى

متعادلة
حامضية
قاعدية
وتقسم المتعادلة إلى

ذات سلسلة هيدروكاربونية
حاوية على (OH)
حاوية على الكبريت
تقسم حسب أهميتها الحيوية يمكن تقسيم الأحماض الامينية حسب أهميتها الحيوية للكائن الحي ومدى امكانية تصنيعها داخل خلاية الجسم

الاحماض الامينية الأساسية وغير الاساسية
الأحماض الأمينية النادرة في البروتينات
الأحماض الأمينية غير البروتينية


1- الخواص الامينية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على
مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب اى تعمل كحامض
أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لهذا فانها اذا وضعت في
محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل
قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-)
هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني
كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH=
(5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة = صفر P1 = PH = (7.6-10.8) ج- الحامضية
محلصة الشحنة = صفر P1 = PH = (2.97-3.2)

2- تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decatoxylation عند تجريد
المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات
الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- تجريد الموجوعة الأمينية Deamination عند تجريد الحوامض الأمينية من
مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية
تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في
البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد
وذلك بتخليص الجسم من النتروجين او من الامونيا السادة

4 - تفاعل نقل مجموعة الامين Transmination ويتم في هذا التفاعل انتزاع
مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات
المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول
الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات
كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية

5- التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض
الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً
النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- التفاعل: Nihydrin Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض
الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين
والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من
الحوامض الامينية

7- تفاعل سانكر: Sanger يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود
في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4-
Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في
نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص
الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر
الاحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً
للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.


8- تفاعل ادمان Edman reaction يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence )
في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية
ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في
هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.


كاربونات تنائية
القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الاملاح كلها مركبات
صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى
الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب
في الماء.


تتنتقل
الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال
جدران الامعاء الدقيقة كما تمتص ايضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً.
تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع
نسيج بروتيني جديد، او لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل
الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل
الحوامض النووية الهيم (heme) او الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة
الكيميائية والتعرض للهدم. اذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم
الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك او يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز
الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية
الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون
والماء واليوريا.


أن وجود الاحماض الامينية
في الجسم يأتي من مصدرين هما: 1- الجزء الاكبر من الاحماض الأمينية ناجم
عن البروتين الغذائي 2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال
الجوع وسوء التغذية.

كما وينمو ايض الاحماض الامينية
1) النفوليتي Catabolic 2) البنائي Anatolic


المصادر
الظفر، سامي عبد المهدي، الكيمياء الحياتية
النحفي، طلال سعيد، الكيمياء الحياتية "جامعة الموصل – كلية العلوم 1987
المظفر، سامي عبد المهدي، رياض رشيد سلمان "الكيمياء الحياتية (دار الكتب الطباعة – النشر" جامعة بغداد، كلية التربية 1984
باسل كمال "البروتينات" جامعة الموصل كلية الزراعة.
Roger, L; DeKock, Harry, B. gray "chemical structure and bonding" 1980
ترجمة: زكوم، مهدي ناجي، جماعة البصرة (1983).

مقدمات في كيمياء الحياة، ترجمة الدكتور احمد سلمان الجنابي.
أسس الكيمياء العامة والعضوية والحياتية/ تأليف. جون ر.هرار ترجمة الدكتور عبد ناجي.
هربت ما يسليش/ تاليف هوارد بنجامكين/ جاكوب شارفكين
رسالة ماجستير/ للطالب مؤيد عبد الحسن، تحضير وتشخيص معقدات بعض الايونات
الانثانات مع حامض الانثرانيك والحامض الأميني الفنيل الأمين (2003)
هابر "الكيمياء الحيوية" ترجمة وأشراف أ.د. رويدة أبو سمرة د. نزار حمود / د. عماد أبو علي








__________________